요약 (3줄)
- 단백질은 생명체의 모든 화학 반응을 주도하는 Enzyme, Structural, Regulatory molecule입니다.
- Amino acid sequence → 3D structure → Function의 관계는 단백질의 본질입니다.
- 구조는 1차(서열) → 2차(국소 접힘) → 3차(전체 접힘) → 4차(복합체) 로 계층적으로 형성됩니다.
핵심 목차
- 단백질의 기본 구성요소: Amino acids
- Peptide bond 형성과 특징
- 단백질 구조의 4단계 (Primary~Quaternary)
- α-helix / β-sheet 구조 비교
- Disulfide bond, hydrogen bond, hydrophobic effect
- Ramachandran diagram
- 단백질 변성(Denaturation)과 재가공(Folding)
- 시험 포인트 요약표
- FAQ
단백질의 기본 구성요소: Amino Acids
단백질은 20종의 α-amino acids로 구성되어 있으며, 모두 L-form입니다.
각 아미노산은 α-carbon에 다음 4가지가 결합합니다:
- Hydrogen atom
- Amino group (–NH₂)
- Carboxyl group (–COOH)
- R group (side chain, variable)
R group의 성질에 따라 분류:
- Hydrophobic (nonpolar): Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Met, Trp, Pro
- Polar (uncharged): Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys
- Positively charged: Lys, Arg, His
- Negatively charged: Asp, Glu
시험 포인트:
- 단백질은 L-form amino acids만 사용
- Cysteine은 disulfide bond를 형성할 수 있다
- Proline은 α-helix를 꺾는 역할을 한다 (helix breaker)
Peptide Bond 형성과 특징
- Dehydration reaction으로 형성 (COOH–NH₂ 결합 → –CO–NH– + H₂O)
- 부분 이중결합 성격 → 회전 제한
- 평면 구조 (planar peptide bond)
- N-terminus → C-terminus 방향으로 표기
공명(resonance) 덕분에 C–N 결합은 회전이 제한되며, 단백질 구조의 backbone rigidity를 형성합니다.
단백질 구조의 4단계
| 단계 | 이름 | 특징 | 안정화 인자 |
|---|---|---|---|
| 1차 구조 | Primary structure | 아미노산 서열 | Peptide bond |
| 2차 구조 | Secondary structure | α-helix, β-sheet, β-turn | Hydrogen bond |
| 3차 구조 | Tertiary structure | 전체적인 3D 접힘 | Hydrophobic effect, ionic, van der Waals, disulfide |
| 4차 구조 | Quaternary structure | 다중 subunit 결합 | 비공유적 상호작용, S–S bond |
α-Helix와 β-Sheet 구조 비교
| 특징 | α-Helix | β-Sheet |
|---|---|---|
| 수소결합 | i → i+4 | 인접한 strand 사이 |
| 방향성 | 나선형, 단일 폴리펩타이드 | Parallel / Antiparallel |
| R기 위치 | 나선 바깥쪽 | 평면 위/아래 번갈아 |
| 안정요인 | 내부 H-bond | Inter-strand H-bond |
| 예시 | Keratin | Fibroin |
β-turn은 방향을 바꾸는 짧은 loop 구조로, Proline (2번 위치), **Glycine (3번 위치)**가 자주 관여합니다.
단백질 안정화 상호작용
- Hydrophobic effect: 주된 folding 동력 (비극성 잔기가 내부로)
- Hydrogen bond: 2차·3차 구조의 안정화
- Electrostatic interactions (salt bridge): +/− 잔기 간 결합
- van der Waals (London dispersion): 원자 간 근접 상호작용
- Disulfide bond (Cys–Cys): 공유적 안정화
Ramachandran Diagram
φ (phi)와 ψ (psi) 각도의 조합으로 나타낸 단백질의 회전 가능 영역 그래프입니다.
- α-helix: φ ≈ –60°, ψ ≈ –45°
- β-sheet: φ ≈ –120°, ψ ≈ 120°
- Proline은 제한적 회전 → 좁은 영역
- Glycine은 제한이 적어 넓은 영역을 가짐
단백질의 변성과 재접힘
- Denaturation: 온도, pH, urea 등으로 비공유결합 붕괴
- Renaturation: 조건 복귀 시 원래 구조로 복귀 가능
(Anfinsen experiment: 구조는 1차 서열에 의해 결정됨)
시험 포인트 요약표
| 개념 | 핵심 요약 | 기억 포인트 |
|---|---|---|
| Peptide bond | Dehydration, planar | 회전 제한, resonance |
| 1차 구조 | Amino acid sequence | Genetic code → structure |
| 2차 구조 | α-helix, β-sheet | Hydrogen bond 안정화 |
| 3차 구조 | Folding | Hydrophobic effect 중심 |
| 4차 구조 | Subunit interaction | Hemoglobin 등 |
| Disulfide | Cys–Cys | 공유결합, 구조고정 |
| Ramachandran | φ–ψ 각도 제한 | 구조 예측 지표 |
FAQ
Q1. 단백질 구조를 결정하는 가장 큰 힘은?
A. Hydrophobic effect — 비극성 잔기가 내부로 접히면서 엔트로피 증가.
Q2. α-helix와 β-sheet의 주요 차이점은?
A. α-helix는 한 가닥 내 수소결합, β-sheet는 가닥 간 수소결합.
Q3. Peptide bond가 평면적인 이유는?
A. C–N 결합의 부분 이중결합 성격 때문 (공명에 의함).
Q4. Ramachandran diagram에서 forbidden region이 생기는 이유는?
A. 원자 간 입체충돌(steric hindrance) 때문.
Q5. 단백질이 다시 접힐 수 있다는 실험적 증거는?
A. Anfinsen 실험 — Ribonuclease A가 변성 후에도 다시 native structure 회복.